Основная статья: Инновации в медицине
2020: Ученые ДВФУ смоделировали поведение WW-домена белка FBP28
Ученые Дальневосточного федерального университета (ДВФУ) смоделировали поведение WW-домена белка FBP28 и приблизились к пониманию механизма работы белков, сбои в котором провоцируют различные заболевания, в том числе нейродегенеративные и онкологию. В исследовании физики применили теорию солитонов, которую обычно используют для моделирования нелинейных явлений — от структуры элементарных частиц до цунами. Об этом 14 июля 2020 года сообщили в ДВФУ.
Солитоны или нелинейные волны, в отличие от обычных волн, сохраняют свою форму при распространении, что, например, обуславливает разрушительную силу цунами. Физики ДВФУ предположили, что стабильность трехмерных белковых молекул имеет такую же природу, а значит их структура может быть описана через набор солитонов.
Вместе с коллегами из Корнельского и Стокгольмского университетов они изучили домен WW белка FBP28, чтобы разобраться, почему этот домен работает правильно или неправильно.TAdviser выпустил Гид по российским операционным системам 
Исследователи выяснили, каким образом замена отдельных аминокислот приводит к перестройке всей структуры белка, и, самое главное, последствия изменения конкретных аминокислот в определенных местах молекулярных цепочек. Например, если WW-домен обладает неправильной структурой или вовсе не сфомирован, это может привести к неконтролируемому росту органов, мегалии.
 | «Одна из наших фундаментальных задач состоит в том, чтобы понять, какие именно мутации приводят к неправильному сворачиванию белков и какие целенаправленные изменения в белке можно провести, чтобы исправить эти ошибки. Ответив на эти вопросы, мы сможем лечить не только нейродегенеративные заболевания, но и диабет второго типа, онкологию и врожденные болезни, связанные с повреждениями на генетическом уровне», отметил Александр Молочков, заведующий лабораторией физики живой материи Школы биомедицины ДВФУ |  |
Сложность в том, что нет очевидной связи между сменой отдельных аминокислот и всей мутацией белка, исход которой предсказать сложно. Приходится просчитывать изменения белка на суперкомпьютерах, используя молекулярную динамику. Подход не работает, если в белке больше пары десятков аминокислот, потому что на такие расчеты не хватает никаких вычислительных мощностей. Выходом стало моделирование белка с применением, казалось бы, чуждой для структурной биологии и медицины теории солитонов.
Используя теорию солитонов, в ДВФУ надеются создать методы предсказательного моделирования поведения белков, что, по мнению исследователей, повлияет на фармакологию и поможет больше узнать о работе многих клеточных механизмов и вирусов.
Ученые также хотят изучить методы искусственно контролируемого фолдинга и анфолдинга белков (свертываемости/несвертываемости молекулярных цепочек белковых молекул), применяя которые в будущем можно будет заставить группу белков уничтожать вирус, сворачиваясь определенным образом. Это один из примеров борьбы с оболочечными вирусами, к которым относятся и Эбола, и СПИД, и SARS-CoV-2, вызвавший пандемию COVID-19.
Знания в области фолдинга/анфолдинга белков можно будет применять для запуска управляемых мутаций в человеческом организме, чтобы излечить врожденные заболевания, причиной которых становится неправильная работа одного из белков, что всегда связано с изменениями в ДНК.
Ошибки в молекулярных цепочках белковых молекул становятся причиной различных заболеваний, в том числе онкологии и нейродегенеративных болезней — Альцгеймера, Паркинсона, Хантингтона, болезни Крейцфелта-Якоба или синдрома инфекционного слабоумия, когда белки вызывают деменцию, стойкое снижение познавательной деятельности с утратой ранее приобретённых навыков.
